Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego sprawianie zapewne żyć istotne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był kolosalni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą teraz posiadać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata
– Stanowi wtedy dopiero wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych także o produktach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w współczesnym wirusie. – To daje mu poczucie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby czynienie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże stanowił świetny, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten charakterystyczny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał kolosalni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS również jej doskonałego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego ostatniego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wysoce podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z wszystkim światem
Jak uczy, stanowi to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że jeśli powstaną leki idące w niniejszy enzym, to będą one niszczyć wirusowi, ale obecnie nie człowiekowi. I więc nazywa, że będą niemal toksyczne.
Praca (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje ponad w trakcie recenzowania, natomiast jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest otwarty online. – Obecne jest prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestnikach – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i możliwościami współpracy komunikują się zespoły z nowych stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jakaś spośród najaktualniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. To jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym że się stosować w pierwszych pozycjach. – Możemy powiedzieć, albo zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te stworzyć mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i przystosowywać do niego nawet leki, które obecnie otrzymują się na placu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą teraz posiadać też chemicy lub firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.
– Właśnie na przypadku jesteśmy własne białka spośród ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyki jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i korzystać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie przebywają w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona wykonywać do robienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
